每當過年往返時，拎著大包小包的行李，某一剎那，你或許會想起當年物理老師告訴你的，一個人拎著重物靜止不動，或沿水平路面勻速前進時，對重物不做功。

既然不做功，為啥你還累得跟狗一樣？

今天我們就深入肌肉內部，來看看，當你拎著重物靜止不動時，肌肉里究竟發生了什么。

這是你的肌肉。

它的結構比你想象中的精密得多。

它由很多束組成。

把一根肌束放大，你會發現它由大量的肌纖維組成，每一根肌纖維其實就是一個肌肉細胞[1]。

一個人身上有著639塊肌肉，含有多達60億根的肌纖維。

把一根肌纖維再放大，你會發現一根肌纖維中又有多達上千根的肌原纖維[2]。

肌原纖維正是骨骼肌的收縮單位。

雖然它們只有1μm粗細，頭發直徑的1/80，但卻十分的精密。

肌原纖維由一段段的肌節串聯起來，肌節中是交叉排列的粗肌絲和細肌絲[3][4]。

這是肌節的縱剖面：

這是橫截面：

可以看出，1根粗肌絲周圍分布著6根細絲，又或者說每3根粗肌絲就圍著一根細肌絲。

• 兩種肌絲交叉排列，分成「明、H、M、暗」各帶。

粗肌絲和細肌絲并沒有完全重疊。

兩頭的明帶只有細肌絲。

中間的H帶、M線只有粗肌絲。

只有暗帶重疊。

這樣的結構，使得細肌絲在粗肌絲內有著滑動的空間。

當你彎曲手臂，細肌絲往中間的M線滑行。當你伸展手臂，細肌絲則會往明帶滑行。

雖然肌原纖維各個結構都具有彈性，但整根肌纖維的收縮和舒張，主要通過這個特殊的滑行結構來完成。

如此精密的工作，粗肌絲和細肌絲是如何互相協作完成的呢[5]？

粗肌絲和細肌絲都是亞納米結構。

粗肌絲的主要結構為肌球蛋白（myosin）Ⅱ，肌球蛋白Ⅱ形似豆芽，由長長的桿部和橢圓的兩個頭部所組成[6]。

• 肌球蛋白Ⅱ長約160nm、直徑10-15nm，分子量約450000。由6條多肽鏈組成，包含2條重鏈和4條輕鏈。2條重鏈的大部分肽鏈以α螺旋相互纏繞形成桿狀尾部，每條重鏈的氨基末端部分分別和2條輕鏈組成球狀頭部。

200-300個肌球蛋白凝聚成粗肌絲，露出的頭部平行交錯排列，分布在粗肌絲的兩段，又被稱為橫橋。

細肌絲則以肌動蛋白（actin）形成的兩股，絞合在一起的長鏈為骨架，再嵌上原肌球蛋白（tropomyosin）及肌鈣蛋白（troponin）[7]。

肌動蛋白上具有結合位點，可與粗肌絲上的橫橋連接。

粗肌絲和細肌絲一起完成收縮工作，本質上是一個生化反應的過程。

當你準備彎曲手臂時，神經信號傳達到肌細胞，肌細胞的肌質網會釋放鈣離子到肌節中。

在鈣離子的作用下，細肌絲上的肌動蛋白結合位點便會暴露出來。這時，粗肌絲上的肌球蛋白就會通過橫橋（肌球蛋白上突出的頭部）與肌動蛋白結合。

隨后肌球蛋白就會利用ATP中的能量，發生形變，然后拉動細肌絲滑行。

粗肌絲拉著細肌絲滑行一段距離后，隨著ATP提供的能量耗盡，肌球蛋白和肌動蛋白會再次分開，然后再繼續結合，利用ATP中的能量，發生下一次形變。

在不斷結合→形變→分開的循環過程中，肌絲之間完成滑動，整個肌肉系統便完成收縮或舒張。

活化橫橋的數目，決定了整個肌肉力量的大小。

整個肌節的收縮周期

這個微觀層面的生化機制，就決定了，哪怕你靜止拎著重物也會消耗能量。

當你提著重物，重物的重力和你的肌肉力量相等，這個力量必須由相應數量的活化橫橋來維持。

在微觀上，這個力量處在一個動態平衡的狀態：

每當粗肌絲消耗ATP，拉著細肌絲往上發生細微的形變后，在橫橋斷開的瞬間，外部張力又會把細肌絲拉回原處。

如果此時不再提供張力，肌絲就會繼續拉長。

要保持原位，就需要再次活化等量橫橋，消耗ATP再次拉著細肌絲往上發生細微的形變，回到遠處，如此循環往復。

整個過程，雖然重物宏觀上靜止不動，但微觀上勢能卻在反復變化。肌肉通過反復活化橫橋，不斷做功，不斷地消耗ATP。雖然最終總做功為零，但整個過程都是實實在在的做功，只不過這些功，最終都轉化成了熱量。這也是為什么，你會累得滿頭大汗的原因。

利用高速透視攝像機，可以拍到肌肉微弱的高頻震動[8]。

為什么我們感受不到這個形變過程中呢？

因為肌節的長度只有2~3μm，肌球蛋白只有160nm，橫橋更是小到20nm，遠遠小于我們所能感知的尺度。

除此之外，肌原纖維之間也是并聯關系，當某一根肌原纖維上的橫橋去活化，不再受力時，還有其它的肌原纖維處于活化狀態，維持拉力，從而弱化震動幅度，使得宏觀上看起來位置不變。

這個過程，其實和水柱頂球是相似的。

當然，水球能在水柱上方穩定，主要源于伯努利效應

小球相對靜止在空中，便是通過水不斷產生的沖量維持的。水犧牲掉的動能，其實是用在了小球細微的勢能變化上。

水柱可以一直頂球，那為什么肌肉無法一直拎著重物，過一會兒就會又累又酸呢？

這是因為肌肉中臨時儲存的ATP是有限的，很快就會消費干凈。

不過，肌肉中還儲存著另外一種高能磷酸化合物——磷酸肌酸[9]，它提供的能量比ATP還稍多一些。

我們知道，ATP供能之后會脫掉一個磷酸基變成ADP。

而磷酸肌酸可以向ADP提供磷酸基，從而再次形成ATP，以繼續給肌肉供能。

肌肉中磷酸肌酸含量比較豐富，是ATP的3～4倍，所以可以讓肌肉張力維持足夠長的時間。

但隨著磷酸肌酸耗盡，ATP供應不足，活化的橫橋越來越少，就會逐漸脫力，肌肉會發生不自主的顫抖?；罨瘷M橋數目完全不足以支撐時，就會徹底脫力。

當肌肉里的磷酸肌酸和ATP都耗盡后，自然便會感到十分勞累。

當處于休息狀態，肌肉中磷酸肌酸和ATP，會通過葡萄糖等相關代謝途徑轉化后恢復。磷酸肌酸的儲備，同樣由ATP來合成。實質上，二者在肌肉中處于一個動態轉化的狀態。

不難發現，當你拎著重物趕路時，期間稍微休息和完全不休息，雖然總的消耗差異不大，但整個行程的勞累感的差異會十分巨大。

當拎重物的總時間過長，會消耗大量的人體能量儲備，從而讓人體處于重度疲勞狀態。同時因為乳酸的大量積累，肌肉也會酸脹難受。

人稍微一運動就會釋放大量熱量，這其實反應出來的是動物肌肉系統的低效。

人體肌肉運動效率一般在10%~30%，運動時，肌肉消耗100大卡的熱量，只有30大卡轉化成了動能，70大卡都以熱量的形式釋放了出去。

當你拎著重物時，動能為零，自然100%都轉化成了熱量。

人類發明的各種各樣的拖行工具，省下的正是肌肉額外消耗的這部分能量。

如果還有機會再遇到物理老師，你可以理直氣壯地告訴他，靜止或水平勻速拎著重物時，你的肌肉是做了功的，哪怕對重物的最終有效功為零。

參考

1. ^Frontera, Walter R., and Julien Ochala. "Skeletal muscle: a brief review of structure and function." Calcified tissue international 96 (2015): 183-195.
2. ^Sanger, Joseph W., et al. "How to build a myofibril." Journal of Muscle Research & Cell Motility 26 (2005): 343-354.
3. ^Squire, John M. "Architecture and function in the muscle sarcomere." Current opinion in structural biology 7.2 (1997): 247-257.
4. ^Craig, R., and Raúl Padrón. "Molecular structure of the sarcomere." Myology 3 (2004): 129-144.
5. ^Lin, Brian Leei, Taejeong Song, and Sakthivel Sadayappan. "Myofilaments: movers and rulers of the sarcomere." Comprehensive Physiology 2 (2011): 675-692.
6. ^Sweeney, H. Lee, and Anne Houdusse. "Structural and functional insights into the myosin motor mechanism." Annual review of biophysics 39 (2010): 539-557.
7. ^Hessel, Anthony L., et al. "Titin force in muscle cells alters lattice order, thick and thin filament protein formation." Proceedings of the National Academy of Sciences 119.48 (2022): e2209441119.
8. ^Mottram, Carol J., et al. "Prolonged vibration of the biceps brachii tendon reduces time to failure when maintaining arm position with a submaximal load." Journal of neurophysiology 95.2 (2006): 1185-1193.
9. ^Bessman, Samuel P., and Christopher L. Carpenter. "The creatine-creatine phosphate energy shuttle." Annual review of biochemistry 54.1 (1985): 831-862.